Система микрофиламентов

-9

Мономеры актина полимеризуются в микрофиламенты диаметром около 6 – нанометров (1 нм – 10 м). Микро-филаменты полярны: их концы неодинаковы. Полимеризация микрофиламента на одном конце, называемом плюс – концом, идет легче, чем на другом, минус – конце. Полимеризация и деполимеризация молекул регулируется разными актинсвязывающими белками. Некоторые из таких белков присоединяются к одному концу нити, блокируя на этом конце полимеризацию и деполимеризацию, тогда рост и укорочение микрофиламента идут лишь на другом конце, не закрытом блокирующим белком. Некоторые специальные белки соединяют несколько мономеров в «зачаток» нити, вызывают нуклеацию нового микрофиламента. В дальнейшем такие нити растут в одну сторону, обычно в сторону плюс – конца. Специальные белки могут присоединяться к бокам нескольких микрофиламентов. При этом одни белки связывают микрофиламенты в сети, другие – в пучки.

Особую роль среди актинсвязывающих белков играют миозины, так как они могут двигаться по микрофиламенту. В настоящее время известна структура свыше 80 вариантов молекул миозинов. У всех миозинов молекул состоит из трех частей: головки, шейки и хвоста. Головка способна присоединяться к боку актинового микрофиламента, и если снабжать эти головки поставляющим химическую энергию веществом – АТФ, то головка движется вдоль микрофиламента, от плюс– к минус-концу, перескакивая с одного мономера на другой. Этот процесс – основа очень многих движений в клетке. Характер этих движений во многом зависит от структуры того миозина, который его осуществляет, от того, каковы у этой молекулы головки и хвосты.

Комбинируя стандартные актиновые микрофиламенты с различными миозинами и другими актинсвязывающими белками, клетка строит самые различные структуры, отличающиеся по архитектуре и подвижности.

Так в мышце все нити строго параллельны друг другу, то скольжение и сокращение одной мышцы идет в одном направлении и мышца может развить большое напряжение. У большинства других клеток, например в клетках соединительной ткани (фибробластах), клетках эпителия, лейкоцитах и других клетках, большая часть микрофиламентов образует другую структуру – актиновый кортекс, располагающийся под мембраной. Кортекс, подобно миофибрилле, может сокращаться за счет взаимодействия актиновых микрофиламентов с миозиновыми молекулами. Однако, в отличие от миофибриллы, в кортексе микрофиламенты далеко не всегда параллельны друг другу, часто они образуют сложные сети. Поэтому сжатие кортекса идет обычно в нескольких направлениях. Кроме того, в кортексе, в отличие от миофибриллы, микрофиламенты очень динамичны; кортекс все время обновляется и перестраивается путем полимеризации – деполимеризации нитей. Если средняя продолжительность жизни микрофиламента в миофибрилле более 7 дней, то в кортексе лейкоцита – всего лишь 15 с.

Основным и очень важным типом перестроек кортекса являются псевдоподиальные реакции: выбрасывание, прикрепление и сокращение псевдоподий. Рассмотрим подробнее эти реакции. При выбрасывании псевдоподии на поверхности клетки очень быстро, в течении нескольких минут или даже секунд, образуется вырост цитоплазмы. Такой вырост может иметь разную форму. Внутреннее строение всех типов псевдоподий просто: они часто не содержат никаких структур, кроме кортикальных микрофиламентов. При этом в ламеллоподиях эти микрофиламенты образуют густую уплощенную сеть, а в пузырях – менее упорядоченный слой под мембраной.

Форма выпячивания может определяться тем, с какими белками свяжутся вновь возникшие микрофиламенты

Это подтверждается недавними опытами Штосселя. Он обнаружил, что клетки одной из линий клеток в культуре выпячивают на поверхности лишь шаровидные пузыри, но не ламеллоподии. оказалось, что в геноме этих клеток отсутствовал ген, кодирующий белок, который связывает актиновые микрофиламены в сеть. Специальными методами генной инженерии исследователи ввели в клетки недостающий ген, и тогда клетки стали делать не пузыри, а уплощенные ламелоподии. Таким образом, появление в актиновом кортексе одного дополнительного белка направленно изменило архитектуру псевдоподий.

Поверхность конца выброшенной псевдоподии может прикрепиться к подложке, по которой ползет клетка. При этом образуется место прочного контакта, где определенные белки мембраны наружным концом молекулы соединяются с белками, прикрепленными к подложке; внутренним концом та же молекула соединяется, через ряд промежуточных звеньев, с актиновыми микрофиламентами псевдоподии.